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构造 Ⅰ型胶原蛋白的原化学纤维平行面排成较粗壮的束，变成电镜下看得见的纤维细胞，抗张强度超出建筑钢筋。其三股螺旋式由二条α1（Ⅰ）链及这条α2（Ⅰ）链组成。每条α链约含1050个氨基酸残基，由反复的Gly-X-Y编码序列组成。X常以Pro（脯氨酸），Y常以羟脯氨酸或羟赖氨酸残基。反复的Gly-X-Y编码序列使α链打卷为右手螺旋式，每圈含3个氨基酸残基。三股那样的螺旋式再互相围绕成左手超螺旋，即原胶原蛋白。 原胶原蛋白分子结构间根据侧面共价化学交联，互相呈阶梯性井然有序排序聚合物成直徑50~200nm、长150nm至数μm的原化学纤维，在电镜下看得见间距67nm的纵纹。胶原蛋白原化学纤维中的化学交联键是由侧面邻近的赖氨酸或羟赖氨酸残基空气氧化后造成的2个醛基间开展缩合而产生的。 原胶原蛋白共价化学交联后变成具备抗张强度的不可溶胶原蛋白。试管胚胎及新生婴儿的胶缘故欠缺分子结构间的化学交联而便于抽提。随年纪提高，化学交联日渐增加，肌肤、毛细血管及各种各样机构越来越肌肉僵硬，变成脆化的1个关键特点。 人α1（Ⅰ）链的遗传基因含51个外显子，因此遗传基因转录后的拼凑非常复杂。翻译出的肽链称之为前α链，其两边各具备每段可含Gly-X-Y编码序列的前肽。几条前α链的C端前肽借二硫键产生链间化学交联，使几条前α链“两端对齐”排序。随后从C端向N端产生三股螺旋式构造。前肽一部分则呈非螺旋式打卷。含有前肽的三股螺旋式胶原蛋白分子结构称之为前胶原蛋白（procollagen）。胶原蛋白转性后不可以大自然复性再次产生三股螺旋式构造，缘故是成熟期胶原蛋白分子结构的肽链可含前肽，因此不可以再开展“两端对齐”排序。 |
